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Text File  |  1995-03-04  |  1.7 KB  |  39 lines
  1. ****************************
  2. * Glutaredoxin active site *
  3. ****************************
  4.  
  5. Glutaredoxin [1,2,3]  (also known as thioltransferase)  is  a small protein of
  6. approximately one  hundred  amino  acid residues.  It functions as an electron
  7. carrier in  the glutathione-dependent synthesis of deoxyribonucleotides by the
  8. enzyme  ribonucleotide  reductase.  Like  thioredoxin,  which  functions  in a
  9. similar  way,  glutaredoxin  possess an  active  center  disulfide  bond.  The
  10. molecule exists in either a reduced or an oxidized form where the two cysteine
  11. residues are linked in an  intramolecular disulfide  bond.
  12.  
  13. Glutaredoxin has  been sequenced  in Escherichia coli,  in  yeast [4],  and in
  14. mammals. On the basis of  extensive sequence similarities it has been proposed
  15. [5] that vaccinia protein O2L is most probably a glutaredoxin. Finally it must
  16. be noted that phage T4 thioredoxin seems also to be evolutionary related.
  17.  
  18. -Consensus pattern: C-[PV]-[FYW]-C-x(2)-[TA]-x(2,3)-[LI]
  19.                     [The two C's form the redox-active bond]
  20. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  21. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  22.  
  23. -Note: in position 2 of the pattern all glutaredoxin sequences have Pro, while
  24.  T4 thioredoxin has Val.
  25.  
  26. -Last update: October 1993 / Pattern and text revised.
  27.  
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  39.